Um artigo publicado na revista Scientific Reports, comentou uma pesquisa realizada pela Faculdade de Ciências Farmacêuticas da Universidade de São Paulo (FCF-USP) e pelo Instituto de Biociências da Universidade Estadual Paulista, com apoio da FAPESP, na qual a enzima asparaginase de S. cerevisiae, conhecida como levedura do pão, apresentou um grande potencial para matar células de leucemia linfoide aguda (LLA).
“Caracterizamos neste trabalho a enzima L-asparaginase de S. cerevisiae. Os resultados indicam que essa proteína é capaz de aniquilar eficientemente células leucêmicas, com baixa citotoxicidade sobre células sadias”, comentou a professora da FCF-USP, Gisele Monteiro.
A pesquisadora declarou que, em certos tipos de câncer, as células tumorais têm deficiência para produzir uma enzima, a asparagina sintetase, e as células dependem de fontes desta enzima para a síntese de proteínas e de DNA e RNA, e isso induz à apoptose, morte celular.
Uma enzima semelhante à L-asparaginase tem sido usada para o tratamento de leucemia linfoide aguda, extraída da bactéria Escherichia coli. Porém cerca de 25% dos pacientes têm reações como alergias, entre outras. As alternativas são os medicamentos PEG-asparaginase, versão da asparaginase de E. coli modificada e o Erwinase, asparaginase extraída da bactéria Erwinia chrysanthemi.
“Em razão de patentes da indústria farmacêutica, o custo desses dois fármacos alternativos pode ser entre 15 e 60 vezes maior que o da asparaginase de E. coli nativa, que, aliás, é a única aprovada para comercialização no Brasil pela Agência Nacional de Vigilância Sanitária”, salientou Adalberto Pessoa Junior, professor da Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCF) da USP.
Entretanto, com esta dificuldade para o abastecimento do biofármaco, os pesquisadores começaram a criar pesquisas para identificar novas fontes da enzima e assim nasceu o Projeto Temático “Produção de L-asparaginase extracelular: da bioprospecção à engenharia de um biofármaco antileucêmico”. Este programa teve como base o isolamento de fungos de diversas regiões como Cerrado e Caatinga. Houve também a utilização de bioinformática e a identificação do genoma da S. cerevisiae, responsável por produzir uma enzima semelhante à encontrada na E. coli e na E. chrysanthemi.
“Conseguimos obter a proteína recombinante e realizamos estudos para caracterizar sua estrutura secundária e identificar regiões importantes da enzima, os sítios catalíticos. Em seguida, avaliamos sua eficácia in vitro”, disse Iris Munhoz Costa, uma das autoras do estudo.
Estão previsto mais testes in vitro com outros tipos de células para a análise da resposta imune e da toxicidade, além dos primeiros testes em animais. (Com informações da Fapesp e do portal Labnetwork – 16.12.16)